C末端修飾標識一覧 : ペプチド合成受託サービス

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ペプチド合成のC末端修飾標識

研究の多様なニーズに応える高品質でカスタマイズ可能なペプチドC末端修飾ソリューションを提供します。メーカー各社の先進技術と高度な分析ツールを活用し、ペプチド修飾の精度、再現性、高収率を確保しています。これらのペプチド修飾技術により、特定の用途に必要な正確な立体構造と特性を備えた合成ペプチドの創出が可能です。

C末端ペプチド修飾とは何か？

ペプチドは、2つ以上のアミノ酸から構成される分子ですが、合成過程において、これらのペプチドはしばしばC末端（カルボキシル基を含むペプチド鎖の末端）で様々な修飾が可能です。ペプチドのC末端修飾は、その生物学的特性に重大な影響を及ぼします。蛍光レポーターや合成ポリマーなどの官能基を、穏和な条件下でペプチドに選択的に導入する技術は、多様なペプチドの生物物理学的研究と応用を可能にします。C末端ペプチド修飾には以下のようないくつかの種類があります。

• アミド化：C末端のカルボキシル基がアミド基に変換される一般的な修飾です。この修飾はペプチドの安定性を向上させ、生物学的活性を高める可能性があります。
• プレニル化：C末端付近のシステイン残基へのプレニル基の付加。
• GPIアンカー：タンパク質がグリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）アンカーに結合し、C末端に付着します。
• 糖鎖修飾：C末端への糖分子の付加。これによりタンパク質の正しい折り畳みや安定性の向上が期待できます。
• リン酸化：リン酸基の付加により、電荷が変化し、タンパク質の機能に影響を与える可能性があります。
• メチル化：メチル基の付加により、タンパク質の活性が変化する可能性があります。
• アセチル化：アセチル基の付加。通常はN末端で起こるが、C末端でも発生しえます。
• カルボキシル化：カルボキシル基の付加。カルシウムイオンと結合可能で、血液凝固タンパク質に存在します。
• 脂質化：C末端への脂質基（ミリストイル基やパルミトイル基など）の付加。タンパク質を膜に固定する役割を果たします。
• ユビキチン化：小さなタンパク質であるユビキチンをC末端に付加することで、タンパク質の分解標識を行います。
• コンジュゲーション：ペプチドのC末端を様々な基や他のペプチドと結合させることで、安定性、標的特異性、送達効率を向上させることができます。例として、ペプチドをポリエチレングリコール（PEG）に結合させて安定性と溶解性を高める手法があります。

ペプチドC末端修飾の利点は何ですか？

C末端修飾ペプチドは、ペプチドと受容体間の親和性・選択性の向上、ペプチド分子の薬物動態学的安定性の増強、活性ペプチドの生体内分解・除去の低減、活性ペプチドの膜透過性の改善、疎水性ペプチドの水溶性向上など、ペプチドの特性を改善できます。

ペプチドC末端修飾の応用

C末端修飾は、治療用ペプチド設計、薬物送達、医学研究など、幅広い分野で応用されております。

• 治療用ペプチドの設計C末端修飾により、治療用ペプチドは体内の酵素の触媒作用に抵抗するように設計できる。この作用により、治療用ペプチドの体内での安定性と寿命が向上し、ペプチド医薬品の有効性が高まる。
• ペプチド薬物送達ペプチドC末端修飾は、ペプチド薬物送達においてしばしば重要な役割を果たす。このプロセスにより、標的指向性薬物送達の実現、薬物吸収の改善、その他の薬物動態特性の強化を可能とするペプチド修飾が行える。
• 生化学的研究ビオチン化、蛍光標識、放射性標識などのC末端修飾は、タンパク質検出、タンパク質間相互作用の研究、細胞や生物体内のタンパク質追跡に利用できます。
• 医学研究C末端修飾はペプチドの役割を研究し、様々な生物学的環境下での挙動を理解する上で研究者を支援します。例えば、蛍光標識をペプチドのC末端に付加することで、タンパク質内の相互作用部位を制御し、ペプチドの相互作用を追跡することが可能です。
• 安定したタンパク質発現タンパク質発現において、C末端修飾はタンパク質の安定性を高め、精製技術の改善に寄与します。

C末端修飾の一例

• AMC (7-Amino-4-Methylcoumarin) (7-アミノ-4-メチルクマリン)AMC（7-アミノ-4-メチルクマリン）蛍光色素を基盤とする酵素基質は、プロテアーゼの活性と特異性を研究するための非常に有用なツールである。このような基質では、通常、クマリンアミンとC末端アミノ酸残基のカルボキシル基との間にアミド結合を形成することで、AMCがペプチドに結合される。アミド結合のプロテアーゼによる分解により遊離AMCが生成され、蛍光強度が大幅に増加する。励起/発光波長は約342 nm/441 nmである。

  

• アミド化末端アミド化（C末端）は正電荷を除去し、ペプチドが天然構造を模倣するのを助ける。さらに、この修飾により生成ペプチドはエキソペプチダーゼによる酵素分解に対してより安定となる。

  
  Fig. 1 C-terminal structure modification to improve activity against serine protease. (Peng, J. J., 2020)

• ビオチンビオチンはストレプトアビジンに対して非常に強い親和性を示すため、ペプチドのビオチン化はペプチドをストレプトアビジン被覆表面に特異的に結合させる効果的な方法である。ペプチドのビオチン化はN末端またはC末端で実施可能である。C末端では、C末端に導入されたリジンの第一級エプシロンアミノ基をビオチン化することで、リジンの正電荷を除去する。

  

• KLH, BSA, OVAペプチド合成後、ペプチドはキャリアタンパク質であるOVA、KLH、またはBSAに結合させることができる。キャリアタンパク質は、挿入されたN末端またはC末端のシステインを介して、ペプチドのN末端またはC末端に結合させることができる。OVA、KLH、またはBSA結合ペプチドは主に免疫化に使用され、細胞性免疫応答を著しく増強することができる。
• MAPS複数抗原ペプチド（MAPS）の応用は、高力価の抗ペプチド抗体および合成ペプチドワクチンの製造に有効な手法である。このシステムは、リジンのα-およびε-アミノ基を利用して、複数のペプチド鎖を連結できる骨格を形成する。リジン層の数に応じて、異なる数のペプチド分岐を合成できる。これにより、抗原をタンパク質担体に結合させる必要がなくなる。
• AMC, FMC, p-Nitroanilide (pNA p-ニトロアニリド)ペプチドp-ニトロアニリンはプロテアーゼ活性の研究に有用な化合物である。このような基質では、プロテオリシスにより黄色の遊離p-ニトロアニリンが生成される。

  

その他

• EDANS (別ページ)
• エステル (メチル、エチル)
• ヒドラジド
• ペプチドアルデヒド
• 置換アミド
• チオールエステル

一覧

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